Polski naukowiec rozpracował enzym duży w rywalizacji z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, jakiego wpływanie prawdopodobnie stanowić podstawowe dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Z kilku lat współpracujemy z szkołą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był olbrzymi pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z doświadczeń tychże mogą właśnie korzystać też chemicy, a nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które powodowały szybciej ustalić, czy ktoś jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z całego świata
– Stanowi więc teraz wtedy najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o jakim tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – właśnie o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w rejonie nauk chemicznych i o materiałach.
Wykonywane przez naukowców z Wrocławia badania stoją się też bazą dla poszukiwań środka na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w tym wirusie. – To daje mu istnienie. Zahamowanie sprawiania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby robienie tego enzymu (hamowałby jego aktywność – red.), to faktycznie zabijamy koronawirusa. To oczywiście z starej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego wynik – porównuje naukowiec. Jak daje, enzym obecny był zwykły, ale były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który awansuje do tego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze dokonali ten ważny dla koronawirusa enzym – i wcale wiedzieli, że istnieje taki istotny. – Z kilku lat współpracujemy z szkołą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim pozycję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał olbrzymi pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS i jej głównego inhibitora. Kilka lat później na pamiątkę tego doświadczenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na początku lutego bieżącego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją znacznie mocno badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest niezwykle zbliżona do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą tworzył prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się końcami z pełnym światem
Jak tłumaczy, jest obecne enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w książek P1”). – U ludzi właściwie nie ma takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd także można się spodziewać, że gdy powstaną leki uderzające w ostatni enzym, zatem będą one niszczyć wirusowi, jednak szybko nie człowiekowi. I więc nazywa, że będą kilka toksyczne.
Publikacja (z efektami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga istnieje wciąż w trakcie recenzowania, jednakże jego świat już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z całego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książce jest przydatny online. – Więc stanowi prezent z mojego laboratorium dla każdych uczestnikach – zaznacza naukowiec. I nadaje, że w chwila dni po pracy zainteresowanych nie brakuje. Z wydarzeniami i propozycjami współpracy zgłaszają się światy z różnych stronie świata.
– To, co już opublikowaliśmy – to pewna z najaktualniejszych informacji, jakie można być o tym enzymie. Toż jego cała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z którymi aminokwasami enzym pewno się łączyć w dużych pozycjach. – Możemy powiedzieć, lub toż są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy same stworzyć mapę najważniejszego stanowiska tego enzymu i stosować do niego choćby leki, które szybko znajdują się na rynku – mówi naukowiec.
Dodaje, że z doświadczeń tychże mogą właśnie korzystać też chemicy lub firmy, aby być nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które powodowały szybciej ustalić, czy ktoś jest koronawirusa.
– Właśnie na celowniku jesteśmy inne białka z tego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo produkcji jest wręcz niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli stworzyć swoje badania tak łatwo dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Stworzona przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala organizować i otrzymywać wysoce skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (które nie przebywają w krwi), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Zapewne ona przyznawać do czynienia nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te uznany został tak w 2019 r. Nagrodą Fundacji na rzecz Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
